| Nazwa produktu |
beztlenowa cyklaza monometylowego estru magnezowego protoporfiryny IX |
| Przykładowa struktura |
 |
| Synonimy |
BChE, chlE, Cyan7425_4778, Cyan7822_3999, F_1025, cyklaza MPE, niezależna od tlenu cyklaza monometylowego estru Mg-protoporfiryny IX |
| Numer WE |
1.21.98.3 |
| Numer rejestru CAS |
|
| Komentarze |
Ten rodnikowy enzym AdoMet uczestniczy w biosyntezie chlorofilidu a w bakteriach beztlenowych, katalizując tworzenie pierścienia izocyklicznego. Zawiera klaster [4Fe-4S] i kofaktor kobalaminy. Tę samą transformację uzyskuje się w organizmach tlenowych dzięki zależnej od tlenu cyklazie monometylowej estru 1.14.13.81, estru magnezowo-protoporfiryny IX. Niektóre fakultatywne bakterie fototroficzne, takie jak Rubrivivax gelatinosus, posiadają oba enzymy. |
| Kofaktor |
żelazo-siarka; adenosylcob (III) alamina |
| Historia |
|
| Reakcje |
Ester 13-monometylowy protoporfiryny Ix magnezu + 3 S-adenozylo-L-metionina + H (2) O = 3,8-diwinyloprotochlorofilid a + 3 5′-deoksyadenozyna + 3 L-metionina. |
