Enzym jest zależną od GTP i Mn2 + ligazą kwasu nukleinowego 3′-5 ′, zdolną do łączenia RNA z końcami 3′-fosforanu lub 2 ′, 3′-cyklicznego fosforanu z RNA z końcami 5′-hydroksylowymi. Może również łączyć DNA z końcami 3'-fosforanowymi z DNA z końcami 5'-hydroksylowymi, pod warunkiem, że końce DNA są niesparowane [6]. Enzym ten występuje u członków wszystkich trzech królestw życia i jest niezbędny w metazoa do składania tRNA zawierających introny. Reakcja przebiega według trzyetapowego mechanizmu z początkową aktywacją enzymu przez hydrolizę GTP, tworząc wiązanie fosforamidowe między guanylanem a resztą histydyny. Grupa guanylanowa jest przenoszona na koniec 3'-fosforanowy substratu, tworząc strukturę z czapeczką [DNA / RNA] -3 '- (5'-difosfoguanozyna). Gdy dostępny jest odpowiedni koniec 5′-OH, enzym katalizuje atak 5′-OH na zakończonym końcu, tworząc złącze splicingowe fosfodiestrowe 3′-5 ′, uwalniając guanylan. Działając na RNA 2 ', 3'-cykliczny-fosforan, enzym analizuje dodatkową reakcję, hydrolizując cykliczny fosforan do 3'-fosforanu [9]. Enzym metazoan wymaga aktywowania kofaktorów w celu uzyskania katalizy wielokrotnego obrotu [8].